Albumin – Natürlich zur Stabilisierung und Abgabe von Arzneimitteln

Die wissenschaftliche Grundlage von Albumedix

Informationen zu Albumedix rekombinantem Humanalbumin finden Sie auf unserer Produktseite.

 Molekulare Struktur von humanem Serumalbumin. Albumin ist ein einfaches, hochgeladenes, niedrig immunogenes Polypeptid von fast 70 kda, das zwei Drittel Alpha-Helix und 17 Disulfidbindungen umfasst.p Folglich ist Albumin sehr stabil und sehr löslich; albumin kann auf über 250g", /L konzentriert werden und ist bei dieser hohen Konzentration für viele Jahre stabil. Angetrieben durch seine Fähigkeit, eine Reihe von "Liganden einschließlich metTal Ionen, Hormone, Bilirubin, Haemin und eine Reihe von hydrophoben moleculexs einschließlich fatt" zu binden:y Säuren und Drogen, "Aalbumin -gilt als der natürliche Wirkstoffträger (Schlaf, Albumin und seine Anwendung in Drug Delivery, Expertenmeinung in Drug Delivery;12 (5): 793-812).

Sehr temperatur- und pH-stabil

Die Struktur von Albumin verleiht ihm eine hervorragende Stabilität und macht es widerstandsfähig gegen Umweltbelastungen sowohl außerhalb als auch innerhalb des Körpers.

C-Terminus für Fusion von Peptiden verfügbar

Albumin ist verantwortlich für die Aufrechterhaltung des onkotischen Drucks, des Plasma-pH-Werts und der Verteilung einer Vielzahl von Molekülen, was es zu einem sehr gut untersuchten Protein macht.

Albumin bedeckt hydrophile und hydrophobe Oberflächen in einer Monoschicht: 1-2 mg bedeckt 1 m2

Molekülstruktur von Albumin: 70kDa, bestehend aus zwei Dritteln Alpha-Helix und 17 Disulfidbindungen

Im Gegensatz zu HSA weisen rekombinantes Humanalbumin (rAlb) -Produkte ein bemerkenswert hohes und gleichbleibendes Qualitätsprofil auf.

Mehrere Bindungsstellen für verschiedene Verbindungen ermöglichen nicht-kovalente Bindung und Verhinderung der Selbstaggregation

Nicht immunogen

N-Terminus für Fusion von Peptiden verfügbar

Gut löslich: vorhanden bei 35-45 g / l im Blut

Cystein-34 zur chemischen Konjugation von Peptiden und zum Abfangen von freien Radikalen

Humanes Serumalbumin (HSA) ist das am häufigsten vorkommende Protein im menschlichen Blut und macht etwa die Hälfte der gesamten Plasmaproteine aus. Albumin ist verantwortlich für die Aufrechterhaltung des onkotischen Drucks, des Plasma-pH-Werts und der Verteilung einer Vielzahl von Molekülen, was es zu einem sehr gut untersuchten Protein macht.

Es ist eine überholte Vorstellung, dass das vollständige Bild von Albumin aufgedeckt wurde. Mit mehr als 30 Jahren Erfahrung in der Arbeit mit Albumin und seiner Biologie können wir mit Sicherheit sagen, dass wir gerade erst begonnen haben, das enorme Potenzial dieses einzigartigen Moleküls und seine außergewöhnliche biologische Relevanz zu erschließen.

Die Struktur von Albumin verleiht ihm eine ausgezeichnete Stabilität und macht es widerstandsfähig gegen Umweltbelastungen sowohl außerhalb als auch innerhalb des Körpers.

Medizinische Verwendung von humanem Serumalbumin

Albumin hat eine lange Geschichte der medizinischen Verwendung aus den 1940er Jahren. Ursprünglich aus gepooltem Plasma hergestellt, wurden seine einzigartigen Eigenschaften in einer Reihe von medizinischen Anwendungen genutzt, darunter Plasmavolumenausdehnung, Behandlung von Sepsis (lesen Sie mehr), Entgiftung, Bildgebung und Diagnostik, Beschichtung medizinischer Geräte und therapeutische Peptid- und Proteinstabilisierung.

Die Forschung rund um das Albuminmolekül und seine Biologie hat in den letzten zehn Jahren dramatisch zugenommen (lesen Sie mehr). Es wurden mehrere albuminbindende Proteine und Rezeptoren identifiziert, und es wurde gezeigt, dass diese eine wichtige Rolle beim Transport von Albumin zwischen verschiedenen Kompartimenten sowie bei dessen Internalisierung, Abbau, Rückgewinnung und Recycling spielen. Am besten verstanden ist die Wechselwirkung von Albumin mit dem neonatalen Fc-Rezeptor (FcRn) und der Einfluss dieses Rezeptors auf die lange Serumhalbwertszeit von Albumin (ungefähr drei Wochen).

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